Jumat, 17 Oktober 2014

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PENGUJIAN ENZIM

Hello ketemu lagi dengan mimin yang selalu mem-posting laporan buat mahasiswa keche haha.. ini dia mimin posting laporan dari jurusan seberang,cekidot....

TUJUAN 

1. Mengetahui kecepatan reaksi enzim nitrat reduktase pada tanaman budidaya dan tanaman non budidaya
2. Mengetahui titik akromatik enzim amilase dari kecambah jagung dan kecambah kacang hijau.
3. Mengetahui pengaruh suhu dan pH terhadap aktivitas enzim.

Enzim adalah senyawa probiotik yang dapat mempercepat atau mengkatalis reaksi kimia. Enzim berperan dalam mengubah laju reaksi, sehingga kecepatan reaksi yang dihasilkan dapat dijadikan ukuran keaktifan enzim(Gaman dan Sherington, 1992). Karena enzim adalah protein, maka enzim dalam pakan rentan terdenaturasi atau rusak oleh enzim pencernaan atau sesuatu yang dapat mengubah struktur enzim (Yangel, 2004).
 Ciri – Ciri Enzim
  1. Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk hidup yang digunakan untuk mempercepat proses reaksi dalam jaringan.(Montgomery, 1993).
  2. Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat rusak pada suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH
  3. Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi reaks tertentu, tidak dapat mempengaruhi raeksi lainnya. Zat yang terpengaruhi oleh enzim tersebut substrat. Substrat adalah zat yang bereaksi. Oleh karena macam zat yang bereaksi di dalam sel sangat banyak, maka macam enzim pun banyak
  4. Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu molekul enzim dapat bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak rusak. (bohinsky, 1973)
  5. Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan suatu protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi jika telah rusak enzim tidak dapat bekerja lagi.
  6. Tidak Ikut Bereaksi : Enzim mampu meningkatkan reaksi kimia tetap tidak diubah oleh reaksi yang dikatalisnya serta tidak mengubah oleh reaksi yang dikatalisnya serta tidak mengubah kedudukan normal dari kesetimbangan kimia. pH dan temperatur mempengaruhi aktivitas enzim (Toha, 1993).
  7. Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya dapat pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula.
  8. Kerja Enzim Dipengaruhi Faktor Lingkungan :

Struktur Enzim.
Enzim merupakan protein yang tersusun atas asam – asam amino. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar dari substratnya.akan tetapi,hanya daerah tertentu dari molekul enzim tersebut yang berikatan dengan substrat, yaitu bagian yang disebut dengan sisi aktif (active side)
Bagian protein dari enzim disebut apo-enzim, sedangkan enzim keseluruhannya disebut haloenzim.
Bagian protein ( tak aktif )          +          non-protein                   = haloenzim ( aktif )
            ( apoenzim)                          ( gugus protestik )


Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.
Amilase adalah enzim hidrolitik yang menghidrolisis polimer glukose yang mengandung ikatan α(1à4). Amilum dan glikogen adalah polimer khas semacam ini. Polimer glukose yang mengandung ikatan β(1à4) glikosidik seperti sellulose adalah bukan substrat amilase tidak memenuhi persyaratan stereospesifik dari amilase. Produk pencernaan amilase dari dan glikogen bervariasi menurut sifat ekstrak substrat namun pembentukan beberapa gula pereduksi merupakan kegiatan khas amilase. Amilase ludah mengandung ikatan β(1à4) glikosidik (Soedarmo, 1989).
 Pada Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah α amilase (dheeran, 2009). Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 1994).



PEMBAHASAN
Klasifikasi enzim:
a)        Golongan I Oksidoreduktase
Enzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.
b)        Golongan II Transferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan aminotrandferase atau disebut juga transminase (Anna Poedjiadi, 1994).
c)        Golongan III Hidrolase
Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam kelompok ini ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase, karboksipeptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin.
d)       Golongan IV Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemindahan suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase.
e)        Golongan V Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang termasuk golongan ini antara lain ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat isomerase.
f)         Golongan VI Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang terbentuk anatara penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.


Titik akromatis adalah titik dimana sudah tidak terjadi  perubahan warna lagi. Titik akromatis bisa diartikan sebagai titik dimana terjadi perubahan kimia dari polisakarida menjadi monosakarida. (Michael J. Pelczar.2006)




Bohinsky, r.c., 1973. Modern concepts in biochemistry, 3 edition. Allyn and bacon, inc, London.
Dheeran, P., Kumar, S., Jaiswal JY., Adhikari, DK. 2009. Characterization of hyperthermostable α‐amylase. from Geobacillus sp. IIPTN. Appl Microbiol Biotechnol
Gaman, P.M. dan Sherington. 1992. Ilmu Pangan. PAU Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Motgomery, A. 1993. Bertanam Kacang Kedelai. Penebar Swadaya, Jakarta
Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.

Toha, M.R.H. 1993. Legumes : Chemistry, Technology, and Human Nutrition. Marcel Dekker, Inc., New York.

Yangel, O. 2004. Food Legume. Tropical Product Institut, Lodon.


Soedarmo, D. 1989. Biokimia Umum. Institut Pertanian Bogor. Bogor.


Tidak ada komentar:

Posting Komentar